گروه محصول:زیست شناسی و ژنتیک

 فایل ورد قابل ویرایش

 

توضیحی مختصر از مقاله  :

مقدمه:

اسید های آمینه مولکول های کوچکی هستند که هم دارای عامل آمینی –NH₂ و هم عامل کربوکسیلی COOHمی باشند و در تمامی سلول های زنده وجود دارند . غالب اسید های آمینه با یکدیگر اتصال بر قرار نموده و تولید پروتئین می نمایند. پروتئین ها نقش حیاتی دارند به عنوان مثال در ساختمان آنزیم ها ترکیبات سلولی و ... نقش دارند . تصور می شود که پروتئین های خاصی اطلاعات ژنتیکی را از DNA منتقل نموده و قادر به کنترل فعالیت سلولی می باشند . لذا سنتز پروتئین پروسه حیاتی در تمامی سلول ها می باشد لذا بایستی به اندازه ی کافی اسید های آمینه که سازنده این ترکیبات هستند فراهم آیند.هر چند که اسید های آمینه سازنده ی پروتئین ها می باشند ولی برخی به صورت آزاد نیز در سلول وجود دارد . غلظت این ترکیبات نسبتاً کم است  ولیکن زمانی که گیاه در معرض استرس کم آبی یا شوری قرار می گیرد سنتز پروتئین کاهش می یابد و لذا برخی از اسید های آمینه آزاد بالاخص پرولین Proline ممکن است در گیاه تجمع پیدا کند و غلظت آن بسیار زیاد باشد.

اسید های آمینه غیر پروتئینی و ترکیبات وابسته  Non-Protein Amino acids and Related compounds 

همانگونه که ذکر شد بیش از 200 اسید آمینه شناسایی شده اند که تنها 20 اسید آمینه در ساختمان پروتئین نقش دارند . اسید آمینه های غیر پروتئینی به صورت آزاد در گیاهان وجود دارد که بیشتر در لگوم ها هستند . برخی  از آن ها سمی هستند و یا اثرات فیزیولوژیکی خاصی بر روی دام داشته و حتی ممکن است ترکیبا سمی در مواد خوراکی دام باشند.

1-        Canavanin  کاناوانین

در jak beam وجود دارد و ترکیبات آن مشابه آرژنین است و در نتیجه متابولیسم آرژنین اختلال ایجاد نموده و حتی ممکن است در پروتئین حیواناتی که از این دانه استفاده می کنند وجود داشته باشد.

2-      اسید آمینه حاوی سلنیوم Selenium Containing Amino acids

 برخی از گیاهان در خاک هایی رشد می کنند که حاوی سلنیوم زیادی است و ممکن است حاوی اسید های آمینه ای باشد که دارای مقادیر زیادی سلنیوم اند. سلنیوم به جای اتم گوگرد قرار می گیرد و ترکیباتی همچون selemethyleselenomethionin بوجود آورد یا clemethyleselenocystein.

این اسید های آمینه برای دام هایی که از این گیاهان استفاده می کنند بسیار سمی است. زیرا جایگزین اسید های آمینه گوگرد دار شده و پروتئین فوق را غیر فعال می شازد . البته مقادیر کم آن  گاهاً به عنوان مکمل سلنیومی در تغذیه دام مورد استفاده قرار می گیرد .

3-    mimosine

اسید آمینه ای است که در برگ ها و دانه های گیاهان لگومینه مناطق حاره ای وجود دارد .

4-      لایتروژن Lathyrogines     

 در دانه نخود وجود دارد که موجب بیماری Neurolathyrism  در انسان و osteolathyrism  در دام ها بالاخص در اسب می شود. در بیماری Neurolathyrism  سلول های عصبی مورد حمله قرار می گیرند و موجب ضعف و نهایتاً فلج پاها در انسان می شود . در بیماری osteolathyrismموجب بد شکل شدن استخوان ها شده و بدلیل مشابهت با لایزین می تواند در ساختمان پروتئین های حاوی لایزین شرکت کند.

      5-       Methy Cystein Suphoxids

هزار آلکالوئید در گیاهان شناسایی شده است ولی عملاً مشخص نیست که نقش آنها در گیاهان چیست ولیکن احتمالاً به دلیل ایجاد مقاومت در گیاه برای حمله ض جانوران و حشرات است .برخی از آلکالوئید ها نقش های خاصی در بشر و حیوانات دارند مانند مورفین و نیکوتین .که فعالیت خود را از دست می دهد و اندازه آن کوچک می شود گاو و اسب بسیار حساس بوده ولیکن گوسفند حساسیت کمتری دارد .

اسید های آمینه فنولیک Phenolic

دارای ساختمان حلقوی می باشند که مقاومت به گیاهان در مقابل بیماری می دهند مثلاً در پیاز Proto catechulic acid   وجود دارد که موجب مقاومت این گیاه به قارچ Colletrichum circinome می شود و در صورت فقدان آن مقاومتگیاه از بین می رود . از مهمترین اسید های آمینه Phenoleic تانن ها بوده که مانع هضم گیاه می شود و تلخ مزه اند . 

کراتین ها دو نوع هستند

1- آلفا کراتین : رشته ای غیر محلول در آب ، منشا حیوانی دارند ، مثل پشم ، فلس مو و ناخن و سم و ابریشم و شاخ . این کراتین ها سخت و شکننده بوده مثل ناخن شاخ و درصد سیستئین در آن ها بالاست (22% کل اسید آمیه ) . نوع دیگر کراتین های آلفا فرم قابل انعطاف مثل پوست و مو پشم اند که درصد سیستئین آن ها 10 تا 14 % است .

2- کراتین های بتا : ساختمان آن ها صفحات چین دار است . فاقد سیتین و سیستئین بوده و از اسید های آمینه ای که کربن جانبی آن ها کوچک است تشکیل شده است . به خصوص گلایسین ، آلانین ، سرین مثل تار عنکبوت و تار کرم ابریشم ، فلس ، چنگال و منقار پرندگان ( فاقد پیوند های دی سولفیدی است)مهمترین تفاوت بین کراتین های  آلفا و بتا این است که کرایتن های آلفا در مقابل حرارت و رطوبت کش می آورند و بلند می شوند و در اثر سرما منقبض می شوند  و به حالت قبل باز می گردند ولیکن در نوع بتا این گونه نیست

3- ساختمان سوم پروتئین ها

با طولانی شدن زنجیر پروتئینی و وجود اسید آمینه ای همچون پرولین خمیدگی در زنجیر حاصل می شود که در مجموع پروتئین ساختمان کروی به خود می گیرد . خمیدگی در قسمت های مختلف یک زنجیر سبب نزدیک شدن گروه های جانبی R شده و سبب تشکیل پیوند های هیدروژنی ، یونی ، هیدروژنی و دی سولفیدی ( در نتیجه نزدیک شدن اسید آمینه سیستین یه یکدیگر ) حاصل می شود و  به ساختمان سوم  پروتئین پایداری بیشتری می دهد . میو گلوبین که پروتئین رنگی با یک حلقه هم است و اتصال اکسیژن در عضلات را بر عهده دارد از یک زنجیر پپتیدی با ساختمان سو تشکیل شده .

پایداری ساختمان سوم به 5 دلیل است :

1-                  پیوند هیدروژنی بین گروه های پپتیدی

2-                  پیوند هیدروژنی بین گروه های R

3-                  کشش های هیدروفوبیکی بین گروه های جانبی غیر قطبی

4-                  پیوند های یونی (الکترواستاتیکی) بین گروه هایی که دارای بار مثبت و منفی هستند

5-                  پیوند های دی سولفیدی

ساختمان چهارم :

برخی از پروتئین ها بیش از یک زنجیر پلی پپتیدی دارند . هموگلوبین 4 زنجیر ، کلاژن 3 زنجیر و علاوه بر آن ممکن است برخی از پروتئین ها دارای یک گروه Prostheic  هم باشند که اسید آمینه نباشد ولیکن برای فعالیت آن پروتیئن مورد نیاز و ضروری باشد . گروه های Prostheic  ممکن ایت کربوهیدرات یا هم باشد .

به طور کلی ریشه های R زنجیر های پلیپپتیدی بین هم از طریق پیوند های ضعیف شیمیایی به یکدیگر متصل و در کنار هم قرار گیرند و تفاوت آن با ساختمان نوع سوم این است که در ساختمان نوع سوم پیوند های ضعیف بین ریشه های R یک زنجیر پلی پپتیدی صورت می گرفت ولی در ساختمان نوع چهارم این پیوند های بین R جداگانه می باشد .

*

طبقه بندی پروتئین بر مبنای شکل :

الف – پروتئین های فیبری Fibrous protein       

از مهمترین پروتئین های حیوانی بوده که غیر محلول و مقاوم به هضم آنزیم های پروتئولیتیک می باشند . این پروتئین در ساختمان پشم و مو و سم و بافت های اتصال دهنده ، *؟؟؟ و استخوان ها وجود دارد .

1- Collagen     در بافت های پیوندی وجود دارد و در آب غیر محلول و مقاوم به آنزیم هاست و در اثر حرارت دادن در آب جوش تبدیل به ژلاتین شده ، 30% از پروتئین های پستاندارن از کلاژن هاست . سولفور آن ها کم است زیرا اسید آمینه گوگرد دار و تریپتوفان ندارند .

2- Elastine در رباط ها و سایر بافت های ارتجاعی وجود دارد ولیکن تبدیل به ژلاتین نمی شوند.

3- Keratine   پروتئین موجود در مو ، پشم و سم و ناخن بوده و اسید آمینه گوگرد دار بلاخص سیستین دارد . مو حاوی 14% سیستین است

4- Miosin  و Actine

5- Fibronogene

ب – Gloubular protein    ( پروتئین های کروی)

در آب املاح نمکی ضعیف ، اسید ها ، باز ها ، اتانول محلول بوده و شامل  آنزیم ها و پروتئین های اتصال دهنده اکسیژن ، هورمون ها و ... می باشد .

1.                  Albumins  در آب محلول و در حرار لخته می شود ، آلبومین تخم مرغ ، آلبومین سرم خون

2.                  Gloubuline  بخشی محلول در آب و بخشی غیر محلول است ولیکن با افزودن کلرور سدیم به میزان اندک حلالیت افزایش می یابد . از مهمترین آن ها ایمنو گلوبولین ، گلوبولین های عضله ، گلوبولین  های دانه های گیاهی

3.                  Histone  در آب محلول و به هنگام هیدرولیز مقداری آرژنین ، لایزین به دست می آید . هیستون ها از پانکراس و تیموس حیوانات قادر به جدا شدن می باشد.معمولاًهیستون ها همراه با ترکیب DNA وجود دارد .

4.                  Protamins  وزن مولکولی کم ، همراه با اسید های نئوکلیک و فاقد گوگرد هستند میزان در آن ها بالاست زیرا آرژنین آنها زیاداست فاقد تیروزین و تریپتوفان می باشد .

پروتئین های مرکب Conjugated groupدر این گروه  Prosthetic group  وجود دارد .

1- نوکلئوپروتئین nucleoprotein     : پروتئین باند شده با اسید نوکلئک

2- Mueoprotein   پروتئین باند شده با کربوهیدرات ها مثل موسین

3- Chromoproteins پروتئین های رنگی مثل سیتوکروم Cytochrome  که در اکسیداسیون و احیا شرکت دارند . کاتالاز ها و پر اکسیداز ها که باعث تجزیه H₂O₂  می شود . هموگلوبین که حمل اکسیژن از خون به بافت ها را بر عهده دارد (hemoprotein) در هموگلوبین زنجیر های پلی پپتیدی به نام هم Heme متصل است که هم حاوی چهار هسته هتروسیکلیک ازت دار که به نام پرول نامیده می شود متصل است.

حلقه تتراپرول فاقد آهن پورفیرین نامیده می شود Porphyrin . اگرآهن دو ظرفیتی اکسیده شود به آهن سه ظرفیتی تبدیل شود به آن مت هموگلوبین گویند . **

4- Glycoprotein    پروتئین های حاوی کربوهیدرات من جمله آلبومین

5- Lipoprotein    در آب محلول و با لیپید باند شود . لسیتین Lecithin  ، کلسترول Cholestrol

6- فسفوپروتئین ها

7- Flavoproteins

خصوصیت پروتین ها properties of protein

بیشتر پروتئین ها در آب محلول یا در املاح نمکی حل می شوند ولیکن در مجاورت اسید های آلی دناتوره می شوند . البته برخی از پروتئین ها در حلال های آلی نیز حل می شوند که از آن برای طبقه بندی پروتئین ها مورد استفاده قرار می گیرد . 100 سال است که پروتئین ها را بر اساس حلالیت آل ها تقسیم بندی نموده اند .آلبومین ها Albomine  در آب محلول و در محلول های نمکی نیز محلولند .غالباً به شکل کروی بوده و شامل اغلب آنزیم ها می باشند .گلوبولین Globuline   در آب محلول و در محلول های نمکی غیر محلول اند . مشابه آلبومین بوده و منابع ذخیره ای پروتئین در لگوم ها و یولاف می باشند  .گلوتلین      Gluteline  در آب غیر محلول می باشد و در اسید و باز محلول     . آنزیم ها ی غیر محلول ، پروتئین های ریبوزوم و پروتئین دانه برنجپرولامین Prolamine در آب  غیر محلول بوده ولی در اتانول 70 تا 90 درصد محلول است. پروتئین ذخیره ای در ریشه  دانه های غلات باستثناء یولاف و برنجعواملی که بر روی ثابت انحلال پروتئین ها تاثیر دارندPH ،   قدرت یونی ، خواص دی الکتریک حلال ، حرارت-PH انحلال بیشتر پروتئین ها ی کروی تحت PH سیستم قرار دارد . به عنوان مثال قابلیت انحلال بتالاکتوگلوبولین (یکی از پروتئین ها یشیر) در PH=5.2 از کمترین مقدار برخوردار است . ولی با تغییر PH قابلیت انحلال آن سریعاً افزایش می یابد چون از نقطه ایزوالکتریک دور می شود. در PH ایزوالکتریک مولکول ها دارای بار خاصی نبوده و هیچ نیروی الکترواستاتیکی وجود ندارد که آن ها را از هم دفع کند بهمین دلیل مولکول ها میل به تجمع در رسوب دارند ولی با تغییر PH ایزوالکتریک ایجاد بار شده و مولکول های پروتئین همدیگر را دفع می کنند.

قدرت یونی :

نمک های خنثی در قابلیت انحلال پروتئین های کروی بسیار موثرند. بعبارتی بیشتر پروتئین ها در آب خالص کاملاً نامحلول هستند ولیکن با افزودن مقدار کمی املاح غیر آلی میزان حلالیت پروتئین افزایش می یابد ولیکن چنانچه مقدار زیادی از این املاح افزوده شود محلولیت پروتئین ممکن است کاهش یابد. این پروسه را به ترتیب Salting in  و  salting out  گویند.   

برچسب ها:  مقاله پروتئین ها  مقاله درباره پروتئین ها  مقاله در مورد پروتئین ها  تحقیق پروتئین ها  تحقیق درباره انواع پروتئین ها  تحقیق درباره پروتئین ها  تحقیق درباره ی پروتئین ها  مطلب درباره پروتئین ها  تحقیق در مورد پروتئین ها  تحقیق برای پروتئین ها  پروتئين ها و انواع ساختارهاي آن   خواص پروتئين ها   دانلود مقاله پروتئين ها و انواع ساختارهاي آن   ساختمان دوم پروتئين   ساختمان هاي سوم و چهارم پروتئين   مقاله پروتئين ها و انواع ساختارهاي آن    اسید آمینه  اسید آمینه های ضروری  اسید آمینه های ضروری و غیرضروری  اسید آمینه های ضروری در بدن  اسید آمینه های ضروری طیور  اسيد امينه هاي ضروري  آمینو اسید های ضروری  امینو اسید های ضروری و غیرضروری  اسامی اسید آمینه های ضروری  تعداد اسید آمینه های ضروری  غذاهای حاوی اسید آمینه های ضروری   کربوکسیلی  پرولین  اسید های آمینه غیر پروتئینی  کاناوانین  سلنیوم   لایتروژن  آلکالوئید   اسید های آمینه فنولیک  کراتین  آلفا کراتین  کراتین های بتا  سیتین  سیستئین  پروتئین  پروتئین رنگی  پیوند هیدروژنی  هیدروفوبیکی  الکترواستاتیکی  پیوند های یونی  پیوند های دی سولفیدی  پلی پپتیدی